Белки

Пептидная связь между аминокислотами образуется следующим образом: от карбоксильной группы отсоединяется группа OH , а от аминогруппы соседней аминогруппы отсоединяется атом водорода. H 2 N - C - COOH + N - C - COOH = H 2 N - C - CO - NO - NH - C - COOH + H 2 O При этом образуется молекула воды . Белки отличаются друг от друга п оследовательностью 20 аминокислот в длинных цепях, поэтому не удивительно, что каждый вид растений или животных обладает своими собственными белками, специфичными для данного вида.

Составом аминокислот Количеством аминокислот В настоящее время известно огромное число белков с самыми разнообразными свойствами.

Неоднократно делались попытки создать классификацию белков. В основе одной из классификаций лежит растворимость белков в различных растворителях. Белки, растворимые при 50% насыщения сульфата аммония, были названы альбуминами; белки же, которые в этом растворе выпадают в осадок были названы глобулинами.

Кислотные свойства аминокислот определятся карбоксильной группой (-СООН), щелочные – аминогруппой (- NH 2 ). Каждая из 20 аминокислот имеет одинаковую часть, включающую обе эти группы (- CHNH 2 – COOH ), и отличается от любой другой особой химической группировкой R – группой, или радикалом.

Существуют: · Простые белки – состоящие из одних аминокислот.

Например, растительные белки – проламины , белки кровяной плазмы – альбулины и глобулины. · Сложные белки – помимо аминокислот имеют в своём составе другие органические соединения (нуклеиновые кислоты, липиды, углеводы), соединения фосфора, металлы. Имеют сложные названия нуклеопротеиды, шикопротеиды и т. д.

Простейшая аминокислота – глицерин NH 2 – CH 2 – COOH . Но разные аминокислоты могут содержать различные радикалы Молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов (большинство белков имеет молекулярную массу в пределах десятков - сотен тысяч). Образование линейных молекул белков происходит в результате соединения аминокислот друг с другом.

Карбоксильная группа одной аминокислоты сближается с аминогруппой другой, и при отщеплении молекулы воды между аминокислотными остатками возникает прочная ковалентная связь, называемая пептидной . Существует 4 структурных уровня строения белка. 1) первичная структура белка имеет определенную последовательность аминокислот в молекуле белка.

Аминокислоты соединяются дру с другом прочными пептидными связями. 2) Вторичная структура белка образуется из первичной и имеет вид спирали. При этом образуется более слабая водородная связь. 3) Третичная структура белка имеет вид шарикаглобулы. При этом возникает еще более слабая дисульфидная связь. 4) четвертичная структура белка характерна не для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких молекул белка с третичной структурой Под влиянием различных факторов в белке сначала разрушается дисульфидные связи, потом водородные , в результате чего третичная структура превращается в о вторичную, затем в первичную. Этот процесс называется денатурацией. Если первичная структура не поврежденапроцесс обратим.

Процесс восстановления структур белкаренатурация . У белков очень сложное строение и на данном этапе развития науки очень сложно выявить структуру молекул белков.

Первый белок, у которого была расшифрована первичная структура, был инсулин. Это случилось в 1954 году. Для этого понадобилось около 10 лет.

Синтез белков - очень сложная задача, и если ее решить, то возрастет количество ресурсов для дальнейшего использования их в технике, медицине и т.д., а также уже возможен биохимический и синтетический способы получения пищи. А.Н. Несмеянов провел широкие исследования в области создания микробиологической промышленности по производству искусственных продуктов питания.

Практическое осуществление путей получения такой пищи ведется в двух основных направлениях. Одно из них основано на использовании белков растений, например сои, а второе - на использовании белков продуктов, полученных микробиологическим путем из нефти. . Чем глубже химики познают природу и строение белковых молекул, тем более они убеждаются в исключительном значении получаемых данных для раскрытия тайны жизни.

Раскрытие связи между структурой и функцией в белковых веществах - вот краеугольный камень, на котором покоится проникновение в самую глубокую сущность жизненных процессов, вот та основа, которая послужит в будущем исходным рубежом для нового качественного скачка в развитии биологии и медицины. Белки входят в состав живых организмов и являются основными материальными агентами, управляющими всеми химическими реакциями, протекающими в организме. Одной из важнейших функций белков является их способность выступать в качестве специфических катализаторов (ферментов), обладающих исключительно высокой каталитической активностью. Без участия ферментов не проходит почти ни одна химическая реакция в живом организме. В каждой живой клетке непрерывно происходят сотни биохимических реакций. В ходе этих реакций идут распад и окисление поступающих извне питательных веществ.

Клетка использует энергию, полученную вследствие окисления питательных веществ; продукты их расщепления служат для синтеза необходимых клетке органических соединений.

Быстрое протекание таких биохимических реакций обеспечивают катализаторы (ускорители реакции) – ферменты. Почти все ферменты являются белками (но не все белки – ферменты!). В последние годы стало известно, что некоторые молекулы РНК имеют свойства ферментов.

Каждый фермент обеспечивает одну или несколько реакций одного типа.

Например, жиры в пищеварительном тракте (а также внутри клетки) расщепляется специальным ферментом – липазой, который не действует на полисахариды (крахмал, гликоген) или белки. В свою очередь, фермент, расщепляющий крахмал или гликоген, -амилаза не действует на жиры.

Каждая молекула фермента способна осуществлять от нескольких тысяч до нескольких миллионов операций в минуту. В ходе этих операций ферментный белок не расходуется. Он соединяется с реагирующими веществами, ускоряет их превращения и выходит из реакции неизменным.

Известно более 2-х тысяч ферментов, и количество их продолжает увеличиваться. Все ферменты условно разделены на шесть групп по характеру реакций, которые они катализируют перенос химических групп с одной молекулы на другую; Вторая важнейшая функция белков состоит в том, что они определяют механохимические процессы в живых организмах, в результате которых поступающая с пищей химическая энергия непосредственно превращается в необходимую для движения организма механическую энергию.

Третьей важной функцией белков является их использование в качестве материала для построения важных составных частей организма, обладающих достаточной механической прочностью, начиная с полупроницаемых перегородок внутри клеток, оболочек клеток и их ядер и заканчивая тканями мышц и различных органов, кожи, ногтей, волос и т.д. Еще одна функция белка - запасная. К запасным белкам относят ферритин - железо, овальбумин - белок яйца, казеин - белок молока, зеин - белок семян кукурузы.

Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны.

Гормоны - биологически активные вещества, которые оказывают влияние на обмен веществ.

Многие гормоны являются белками, полипептидами или отдельными аминокислотами. Одним из наиболее известных белков-гормонов является инсулин. Этот простой белок состоит только из аминокислот. Он снижает содержание сахара в крови, способствует синтезу гликогена в печени и мышцах, увеличивает образование жиров из углеводов, влияет на обмен фосфора, обогащает клетки калием.

Регуляторной функцией обладают белковые гормоны гипофиза - железы внутренней секреции, связанной с одним из отделов головного мозга. Белки являются необходимой составной частью продуктов питания.